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Me complace anunciar
la publicación de un nuevo artículo del Instituto Biológico, una organización
dedicada a la investigación de los límites de la evolución no dirigida y al
avance del desarrollo de un nuevo paradigma biológico basado en el diseño
inteligente. Este
artículo, «Enzyme Families — Shared
Evolutionary History or Shared Design? A Study of the
GABA-Aminotransferase Family [Familias enzimáticas — ¿una historia evolutiva
compartida, o un diseño común? Un estudio de laa familia de las
GABA-aminotransferasas]», es el último capítulo de
nuestro estudio a largo plazo de enzimas bacterianas para determinar si pueden
cooptarse para nuevas funciones. La respuesta a esta pregunta es importante
para el debate acerca de la evolución. Si las enzimas no pueden ser movilizadas
para funciones genuinamente novedosas por medios no guiados, no importa cuán
similares sean, la narrativa evolucionista es falsa.
Publicado en la
revista BIO-Complexity, el trabajo fue realizado por Marci Reeves,
Doug Axe y yo misma.
En un artículo
anterior procedimos a describir la dificultad de la cooptación de la enzima Kbl
para realizar la función de BioF. Las dos enzimas tienen una estructura muy
parecida (véase más abajo) pero tienen dos diferentes reactividades químicas y
diferentes funciones en la célula. Queríamos saber si una Kbl podía reemplazar
una función BioF ausente. Después de cambiar casi cada aminoácido en el sitio
activo de la Kbl (donde se llevan a cabo sus funciones químicas) para que se
asemejase a BioF, la Kbl nunca pudo realizar la transformación a la función de
la BioF.
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| (A) Dímero de BioF; (B) dímero de Kbl; (C) esqueletos de las dos enzimas alineadas entre sí; (D) el lado del aminoácido se encadena en el o en los sitio(s) activo(s) de cada enzima que lleva a cabo cada reacción — BioF se representa en azul, y Kbl se representa en verde. En rojo y naranja se representan los productos de reacción todavía en el o los sitio(s) activo(s). |
En el artículo
mencionado procedimos a expandir el trabajo para incluir a nueve de las
enzimas más estrechamente relacionadas con BioF, incluyendo una que se supone
que puede ejecutar tanto la química de la BioF como de la Kbl. Usando
mutagénesis aleatoria, procedimos a ensayar cada mutación de base única en
aquellos nueve genes. Ninguno de ellos se encontraba dentro de una mutación de
cooptación. Pasamos a ensayar por cooptación las dos enzimas más susceptibles
generando combinaciones de mutaciones sobre dos bases. Después de haber
ensayado el 70 por ciento de todas las posibles mutaciones de dos bases para
cada enzima, o alrededor de 40 millones de células de cada, esto también
fracasó.
¿Qué significa esto?
En un escenario evolutivo, para conseguir que una enzima cambie sus funciones
el primer paso es hacer una copia de recambio que pueda mutar sin destruir una
función que la célula necesita. En segundo lugar, la célula tiene que
sobreproducir la enzima mutante, porque cualquier enzima emergente será al
principio muy poco eficiente en su nueva función. Para compensar, tendrá que haber
una gran abundancia de esta enzima. En tercer lugar, tenemos el problema de
encontrar la combinación apropiada de mutaciones mediante una búsqueda
aleatoria.
Tomado en conjunto,
por cuanto no encontramos ninguna enzima que estuviera dentro de una mutación
de la cooptación, la cantidad total de mutaciones necesarias es de al menos
cuatro: una para duplicación, una para sobreproducción, y dos o más cambios
simples de base. El tiempo de espera necesario para conseguir cuatro mutaciones
es de 1015 años. Esto es más que la edad del universo. El
verdadero tiempo de espera sería probablemente mucho mayor, por cuanto las dos
enzimas candidatas más aparentes fracasaron en cooptar mediante mutaciones
dobles.
Con esto, hemos
afrontado dos objeciones planteadas por nuestros críticos: que no procedimos a
ensayar la(s) mutación/mutaciones adecuada(s), y que no usamos el punto de
partida adecuado. Procedimos a ensayar todos los posibles cambios simples de
base en nueve enzimas diferentes, aquellas nueve enzimas que son
estructuralmente más similares de toda la familia de la BioF. También
procedimos al ensayo del 70 por ciento de dobles mutaciones en las dos enzimas
más cercanas de estas nueve.
Finalmente, algunos
hay dicho que deberíamos haber usado la enzima ancestral como nuestro punto de
partida, porque creen que las enzimas modernas son algo diferentes de las
antiguas. ¿Y por qué creen esto? Porque las enzimas modernas no pueden ser
cooptadas a nada excepto a cambios triviales de función. En otras palabras, ¡no
evolucionan!
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