Contemplemos la carbamoil fosfato sintetasa (CPS), una enzima extraordinariamente compleja. Esta enzima usa bicarbonato, glutamina, ATP y agua para elaborar carbamoil fostato mediante una reacción de pasos múltiples en tres sitios activos separados, implicando a varios intermedios inestables. La CPS está constituida por dos cadenas proteínicas con una longitud combinada de más de 1.400 residuos aminoácidos. Ahora sabemos, gracias a extensos datos bioquímicos, que una CPS totalmente acoplada precisa de la hidrólisis de una glutamina y dos moléculas de MgATP para cada molécula de carbamoil fosfato que se forma. Los tres sitios activos de la enzima mantienen la estequiometría global de la reacción, sin una hidrólisis excesiva de glutamina y/o de MgATP.
Para concatenar las reacciones de manera eficiente, la enzima usa unos túneles moleculares internos para secuestro y transferencia rápida de los reactantes entre los sitios activos, y unos cambios conformacionales alostéricos para sincronizar su actividad. Esto es extraordinario, siendo que el primer sitio activo y el último están separados por casi 100 Å. pero incluso más extraordinario es que esta enzima realiza una serie de reacciones que involucran intermedios inestables con una semivida de segundos a milisegundos.
¿Cómo puede un proceso neodarwinista producir una enzima así? Incluso si las enzimas que llevan a cabo las diversas reacciones parciales hubieran podido evolucionar por separado, la coordinación y combinación de estos dominios en una enorme enzima es una hazaña de ingeniería más allá de nuestro ingenio.
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